Vše o výrobě, zpracování a distribuci masa a masných produktů

Struktura a funkce svalu

Svaly jsou obaleny pojivovou tkání – označené jako epimysium (svalová pochva), která na obou koncích vybíhá do šlachy. Jako menší podjednotka je definován svalový snopec (svazek svalových vláken) o průměru přibližně 2 mm. I tento je obalen pojivovou tkání, v tomto případě je to tzv. perimysium. Mezi snopci může být uložena tuková tkáň (mramorování masa).

Svalové vlákno (svalová buňka) má průměr 0,01-0,1 mm a může dosahovat délky 150 mm a více. Je obaleno pojivovou tkání - endomysium.



Svalová buňka je obalena stejně tak jako ostatní buňky buněčnou membránou – sarkolemou. Převážnou část nitra svalových buněk vyplňují myofibrily o průměru 1 – 2 µm. V buňkách jsou uspořádány paralelně podélně ve směru vlákna až v množství 1000.

Ve světelném mikroskopu se jeví myofibrily jako pravidelně se opakující tmavá a světlá pole. Z toho vzešlo i označení svaloviny jako příčně pruhovaná. V myofibrilách složených z bílkovin probíhá vlastní kontrakce. Úseky opakující se každé cca 2 µm v myofibrile se nazývají sarkomery. Jsou to vlastní kontraktilní základní jednotky svalů.

V elektronovém mikroskopu je patrné, že tzv. I-proužky jsou provlečeny tmavými úzkými Z-liniemi (proužky). Tyto linie způsobují jakoby rozdělení na dvě části. Ze Z-linie vycházejí na obě strany tenká vlákna (filamenta) o průměru cca 7 nm a táhnou se přes I-proužky až na konec tmavých polí – tzv. A-proužků. Úsek mezi 2 Z-liniemi je sarkomera. Filamenta mají průměrnou délku cca 1 µm. Z-linie obsahují ?-aktinin a jiné bílkoviny. Nebulin obepíná se dvěma paralelně probíhajícími bílkovinnými řetězci polymer aktin a působí tak stabilizačně.



Uprostřed A-proužku se nachází tzv. H-proužek (H-zóna). Ten je světlejší než zbytek proužku. Tento H-proužek je rozdělen na dvě poloviny M-linií (proužkem). Od M-linie vycházejí na obě strany tlustá filamenta s průměrem cca 15 nm a délkou cca 1,5 µm. M-linie obsahují tzv. M-protein. Titin (connectin) působí jako molekulární „pružina“ a stabilizuje tlustá filamenta.


Průřez A-proužkem mimo H-zónu odhaluje hexagonální uspořádání tenkých a tlustých filament. Každé tenké vlákno sousedí se třemi tlustými vlákny, a každé tlusté vlákno je obklopeno šesti tenkými filamenty.

Vzájemným působením tenkých a tlustých filament probíhá svalová kontrakce. Dochází při ní ke zkracování vzdáleností mezi Z-liniemi.

Struktura tlustých a tenkých filament

Tlustá a tenká filamenta tvoří přibližně 70-75% myofibrilárních bílkovin. Svalové bílkoviny přitom zahrnují z 50-55% myofibrilární bílkoviny, ze 30% sarkoplazmatické bílkoviny a zbytek připadá na bílkoviny pojivové tkáně. Na svalové kontrakci se bezprostředně podílejí aktin a myosin, označují se proto jako kontraktilní proteiny.

Myosin má tři důležité biologické funkce: zaprvé molekuly myosinu vytvářejí spontánně v roztocích s izotonickým prostředím a fyziologickou hodnotou pH filamenta. Vlastně tlustá filamenta tvoří hlavně myosin. Ve vodě a fyziologickém roztoku je myosin nerozpustný. Při vyšších koncentracích soli (1,5 – 5%) rozpustnost se zvyšuje, avšak nad 6% obsahu NaCl opět vypadává.


Zadruhé myosin vykazuje enzymatickou aktivitu, a to ATPázovou aktivitu, která poskytuje energii pro svalovou kontrakci. Zatřetí se myosin ukládá na polymerizovanou formu aktinu, hlavní složky tenkých filament. Myosin disponuje velkou molekulou (cca 540 kDa), která se skládá ze šesti polypeptidových řetězců. S pomocí elektronového mikroskopu lze prokázat, že myosin je tvořen dvouhlavou globulární částí (hlavy S1), která je spojena s velmi dlouhou částí (tělem). Tělo je složeno ze dvou superspirálních ?-helixových vláken. Myosinová molekula obsahuje dva druhy závěsů, které umožňují hlavám S1 se reverzibilně vázat na aktin a měnit svou orientaci ve vázaném stavu.

Aktin je hlavní součást tenkých filament. V izotonickém prostředí globulární G-aktin polymeruje do fibrilárního proteinu F-aktinu. Ten v podobě dvou šroubovitě stočených ?-helixových vláken tvoří tenká filamenta.

Tato tenká filamenta obsahují ještě vedle aktinu dva další proteiny, které hrají důležitou roli při regulaci kontrakce. Tropomyosin se svojí vláknitou molekulou vytváří komplex s aktinem tak, že vyplňuje zářez ve dvojšroubovici aktiniové molekuly. Mezi vlákna tropomyosinu jsou vloženy bílkovinné komplexy troponinu. Troponin se skládá ze tří globulárních bílkovin: Troponin C (TN-C) je schopen vázat kalciové ionty. Troponin T (TN-T) se ukládá na tropomyosin. Troponin I (TN-I) se může vázat na aktin a blokuje tím vzájemné působení mezi aktinem a myosinem. Tím se současně inhibuje ATPázová aktivita myosinu. Vazebné místo troponinu je určováno délkou tropomyosinové molekuly. Troponinkomplex vázaný na molekulu tropomyosinu reguluje aktivitu sedmi aktinových monomerů.

Kontrakce příčně pruhovaného svalu

Při kontrakci dojde ke zkrácení téměř o jednu třetinu původní délky, vycházeje z tzv. modelu klouzavých filament (sliding filament model). Tento model má tyto charakteristiky:

• délka tlustých a tenkých filament se při smrštění (kontrakci) nemění;
• místo toho se zkracuje délka sarkomer, neboť oba typy filament se silně překrývají – tlustá a tenká filamenta se do sebe zasouvají;
• síla kontrakce vzniká procesem, který aktivně nechá vedle sebe klouzat jeden typ filament se sousedním filamentem druhého typu.

Klouzání tlustých a tenkých filament ve svalu obsahuje na jedné straně vzájemné působení mezi aktinem a myosinem a na druhé straně hydrolýzu ATP na ADP a Pi (anorganický fosfor), přičemž se uvolňuje energie. Síla smrštění vzniká cyklickou vazbou a disociací komplexu mezi aktinem a hlavami myosinu, což je spojeno s řadou konformačních změn myosinových hlav.

Pravděpodobné schéma uvolnění energie při svalovém stahu je následující:
Ve svalu v klidu jsou myosinové hlavy uvolněné od aktinových filament (obr. vpravo dole). ADP a Pi jsou v této fázi navázané na hlavy myosinu. Při podráždění svalu se myosinové hlavy ukládají na aktin tenkých filament (obr. vlevo dole). Nato se uvolňuje Pi a následně i ADP z aktomyosinového komplexu a nastává konformační změna myosinové hlavy. Toto způsobí změnu polohy hlavy k aktinu ve spojení s uvolněním síly (power stroke) svalové kontrakce (obr. vlevo nahoře). Tenká filamenta jsou tažena po dráze cca 7,5 nm (obr. nahoře uprostřed). Následující vazba ATP na hlavu myosinu způsobí velmi rychlé uvolnění myosinu od aktinu (obr. vpravo nahoře). Hydrolýzou ATP na ADP a Pi na uvolněném myosinu se konformační změna opět vrací do původního stavu (obr. vpravo dole) a myosinové hlavy jsou připravené pro další vzájemné působení s aktinem.



Fyziologickým regulátorem svalové kontrakce je vápník Ca²⁺. V klidovém (uvolněném) stavu svalu je Ca²⁺ dopravován aktivním transportním systémem do sarkoplazmatického retikula, což je speciální forma endoplazmatického retikula. Tato vápníková pumpa vyžaduje ATP a snižuje koncentraci Ca²⁺ v cytosolu na méně než 1 µM. Jsou-li vápníkové ionty uvolněny ze své zásobárny v sarkoplazmatickém retikulu nervovým impulzem, stoupá jejich koncentrace v cytosolu přibližně tisíckrát a vede ke svalové kontrakci. Efekt Ca²⁺ na vzájemné působení mezi aktinem a myosinem je zprostředkován tropomyosinem a troponinem, které jsou lokalizovány v tenkých filamentech, kde tvoří přibližně třetinu jejich hmoty.

Ve svalu v klidu jsou obsazená vazebná místa s vysokou afinitou troponinu C vápníkovými ionty, zatímco místa s nízkou afinitou jsou volná. Uvolní-li se nyní Ca²⁺ ze sarkoplazmatického retikula, obsadí i tato místa s nízkou afinitou, což změní konformaci. Tyto strukturální změny troponinu C se přenáší na další komponenty troponinového komplexu a nakonec i na tropomyosin. Pravděpodobně určuje troponin T polohu tropomyosinu na tenkých filamentech v blízkosti kontaktní plochy mezi aktinem a hlavou myosinu. Již malé posunutí polohy tropomyosinu může pak silně snižovat vazbu aktinu na hlavu myosinu. Vápník tak kontroluje svalovou kontrakci podle schématu:
Ca²⁺ > troponin > tropomyosin > aktin > myosin

zpět na předchozí stránku